Investigadores de la Universidad de Barcelona (UB) han desarrollado un software que permite diseñar fármacos de una forma más eficiente, a través de una nueva forma de afrontar el descubrimiento de moléculas con actividad biológica. Se basa en un principio distinto, complementando herramientas convencionales y avanzar en el camino del diseño racional de fármacos.

"Este estudio demuestra que las moléculas también han de formar complejos estructuralmente estables y que es posible distinguir entre activos e inactivos comprobando cuánto cuesta romper algunas interacciones concretas".

"Todos los métodos actuales para predecir si una molécula se unirá a la proteína de interés se basan en la afinidad, es decir, en la estabilidad termodinámica del compuesto", ha explicado el líder del proyecto, Icrea Xavier Barril, de la Facultad de Farmacia y Ciencias de la Alimentación y del Instituto de Biomedicina de la UB (Ibub). Sin embargo ha añadido que este estudio demuestra que las moléculas "también han de formar complejos estructuralmente estables y que es posible distinguir entre activos e inactivos comprobando cuánto cuesta romper algunas interacciones concretas". Por ello, han aplicado un software que identifica las moléculas con más posibilidades para acoplarse a las proteínas diana, permitiendo seleccionar moléculas que puedan ser el inicio para crear nuevos fármacos.

"Ya no atendemos solo a la situación de equilibrio, sino que también pensamos en cómo se romperá el complejo, cuáles son los puntos de ruptura y cómo podemos mejorar estas moléculas para hacerlas más resistentes a la separación".

Según ha señalado Barril, "ya no atendemos solo a la situación de equilibrio, sino que también pensamos en cómo se romperá el complejo, cuáles son los puntos de ruptura y cómo podemos mejorar estas moléculas para hacerlas más resistentes a la separación". Este nuevo proceso multiplicará por cinco la eficacia de los mejores procesos actuales, con unos costes computacionales bajos.