Un estudio liderado por el profesor Donald R. Ronning, de la Universidad de Toledo (Estados Unidos), ha descubierto una nueva vía para desarrollar nuevos fármacos contra la Helicobacter pylori, basada en la utilización de neutrones para desbloquear la funcionalidad secreta de la enzima 5’-metiltioadenosina nucleosidasa (MTAN) de dicha bacteria.

Hasta ahora la terapia utilizada para combatir la H. Pylori era una combinación de dos antibióticos y un inhibidor de la bomba de protones, pero solo tiene éxito en el 70% de los casos y la bacteria cada vez es más resistente. Las mediciones en las fuentes de neutrones realizadas por el equipo tuvieron la colaboración del Laboratorio Nacional de Oak Ridge y del Centro de Investigación de Neutrones (FRM II) de la Universidad Técnica de Munich (TUM).

"El método habitual de determinación estructural de las enzimas, el análisis de la estructura cristalina mediante radiación de rayos X, es de poca ayuda aquí, ya que la radiación de rayos X es casi ciega a los átomos de hidrógeno".

La bacteria H. pylory utiliza una enzima especial para sintetizar la vitamina K2, la MTAN, que ofrece posibilidades prometedoras para desarrollar un medicamento que actúe específicamente contra la bacteria sin dañar las células humanas o las bacterias útiles. La MTAN es parte de un paso en la síntesis de la vitamina K2, en el cual los enlaces de hidrógeno unen a un precursor de la vitamina para cortar una cadena lateral, pero las posiciones y cambios de posición de los átomos de hidrógeno esenciales para este proceso no se conocían con exactitud. "El método habitual de determinación estructural de las enzimas, el análisis de la estructura cristalina mediante radiación de rayos X, es de poca ayuda aquí, ya que la radiación de rayos X es casi ciega a los átomos de hidrógeno", señalan.

"Ahora que conocemos el proceso exacto de la reacción y los sitios de unión de la enzima involucrada, es posible desarrollar moléculas que bloqueen exactamente este proceso".

Los investigadores centraron su determinación estructural en neutrones, que son sensibles a los átomos de hidrógeno. Investigaron distintas variaciones de MTAN en los centros de investigación colaboradores, y las mediciones conjuntas permitieron dibujar un cuadro detallado del modo de acción de la enzima. El biólogo del TUM, Andreas Ostermann, que supervisa el instrumento en el FRM II junto con el doctor Tobías Schrader (JCNS), ha declarado: "Ahora que conocemos el proceso exacto de la reacción y los sitios de unión de la enzima involucrada, es posible desarrollar moléculas que bloqueen exactamente este proceso".